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4-패스 막관통 단백질 Claudin 18.2(HEK293 발현)

Claudin18_2
배경

           Claudin18.2의 구조
Claudin 단백질 패밀리는 1998년 Furuse에 의해 처음 발견되었습니다. 상피와 내피의 밀착 접합부에 존재하는 4-패스 막관통 단백질입니다. 그 역할은 세포 간의 분자 교환을 제어하는 밀착 접합을 유지하는 것이고 최소 27개의 구성원을 포함합니다. Claudin 18.2는 Claudin 18의 하위 유형 중 하나로 Claudin 제품군에서 가장 우려되는 대상입니다. 정상 조직에서는 Claudin 18.2가 위점막의 분화된 상피세포에서만 제한적으로 발현되는 반면, 위암, 췌장암, 담관암, 난소암, 폐암 등 다양한 악성 종양 조직에서는 발현량이 크게 증가한다. 단 클론 항체 외에도 Claudin18.2를 표적으로 하는 약물 유형에는 이중 특이성 항체, ADC 및 CAR-T 요법도 포함됩니다.
세포막의 표면적에 의해 제한되고 막 내부 및 외부의 정보 전달을 매개하는 주요 도구 중 하나로서 과발현된 다중 막관통 단백질은 일반적으로 세포독성이므로 재조합적으로 발현된 다중 막관통 단백질 발현도 가용성 단백질보다 훨씬 낮습니다. 그리고 추출 및 정제 과정에서 공간적 구조와 단백질 활성을 유지하기 위해 적절한 세제 또는 지질 분자를 스크리닝해야 하므로 자연적 구조 및 활성을 갖는 고순도 다중 막관통 단백질을 얻기가 매우 어렵습니다. 이상적인 항원 Claudin 18.2는 없습니다. Claudin 18.2를 표적으로 하는 약물 및 세러피법의 개발을 크게 제한하는 하고 있습니다.
4-패스 막관통 단백질 Claudin 18.2의 완전한 형태를 얻기 어려운 문제를 해결하기 위해 ACROBiosystems는 VLP와 막 단백질 세제 기술 플랫폼을 이용해 전장 full-length Claudin18.2-VLP와 완전한 epitope Claudin18.2-DDM/CHS 제품을 성공적으로 개발하였습니다. Claudin 18.2 단백질의 자연 구조를 유지하고 ELISA/BLI/SPR에 의해 높은 생물학적 활성을 나타내는 것으로 확인되어 약물 연구 개발 요구 사항을 충족합니다. Claudin 18.2에 대한 고품질 통합 SPR&BLI 분자 상호 작용 서비스는 항체 스크리닝, 특성화 및 일관성 평가에 사용될 수 있으며, 약물 연구 및 개발의 요구를 완전히 충족하고 항체 약물의 임상 적용을 지원할 수 있습니다.
제품 목록
Claudin 18.1 (Cat. No. CL1-H5588)Claudin 6 (Cat. No. CL6-HF2G5)
분자제품 번호제품 설명적용 시나리오주문/예매
BufferDC-11200x DDM CHS buffer막 단백질 용해도 및 활성 유지
막 단백질 또는 항체 희석
SPR 또는 BLI 검출에서 런닝 버퍼 준비

주문

Claudin 18.2 전체 제품

다음 ELISA/SPR/BLI/FACS 데이터는 참고용으로 내부 실험 운영 방법에 대해 무료로 제공될 수 있습니다. 프로토콜을 클릭하고 신청하면 됩니다.

전장(full-length) Claudin18.2-VLP
(CL2-H52P7CL2-HF218)
Claudin18.2-VLP
특유의  이점
자연스럽고 완전한 형태를 가지고 있어 천연 막 단백질의 구조를 인식할 수 있는 항체 분리의 성공률을 향상시킵니다.
면역원성을 향상시킬 수 있습니다.
과발현 세포보다 높은 존재비
               크기는 100-300 nm로 in vivo에서 수지상 세포 및 파지 디스플레이에 가장 적합한 표적으로 사용할 수 있습니다.
면역/ELISA/SPR/BLI와 같은 애플리케이션 시나리오의 전체 범위를 실현합니다.
완전한 epitope Claudin18.2-DDM/CHS
(CL2-H82E3, CL2-H5587)
Nanodisc Platform
특유의  이점
Claudin18.2는 완전 입체형태를 가지고 있습니다.
정확하게 정량화 시킬 수 있음
세제 DDM/CHS(DC-11)는 수용성을 크게 향상시키는 공정으로 선별되었습니다.
비오틴 라벨 Claudin18.2(CL2-H82E3)제공
이 단백질은 활성이 양호하여 면역/ELISA/SPR/BLI에 사용할 수 있음이 확인되었습니다.

전장(full-length) Claudin18.2-VLP

전자현미경의 관측을 통하여 정확한 조립을 확보했다
전장 Claudin18.2-VLP(CL2-H52P7)가 올바르게 조립되었는지  전자 현미경으로 확인되었습니다.
Claudin18.2-VLP
ELISA에 의해 높은 생물학적 활성이 검증되었다
ELISA

Immobilized Human Claudin-18.2 Full Length Protein-VLP (Cat. No. CL2-H52P7) at 5 μg/mL (100 μL/well) can bind Monoclonal Anti-Chimeric Claudin-18.2 Antibody, Human IgG1 with a linear range of 0.2-3 ng/mL (QC tested).

높은 친화력은 SPR 에 의해 검증되었다
SPR

Human Claudin-18.2 Full Length Protein-VLP (Cat. No. CL2-H52P7) captured on CM5 Chip via Anti-Claudin-18.2 antibody can bind Anti-Claudin-18.2 antibody with an affinity constant of 0.374 nM as determined in a SPR assay (Biacore T200) (Routinely tested).

CAR 양성률 검출에 적용

FACS로 검증됩니다. Claudin18.2-CAR-293 세포에 Human Claudin18.2-VLP 단백질(Cat. No. CL2-HF218)과 음성 대조군 단백질(Cat. No. VLP-NF2P4)을 각각 형질감염시켰다. Claudin18.2-VLP 단백질(Cat. No. CL2-HF218)은 Claudin18.2-CAR-293 세포에 특이적으로 결합할 수 있음을 보여주었습니다.

Good bioactivity validation of CD20-DDM/CHS

2e5 of Anti-Claudin-18.2 CAR-293 cells were stained with 100 μL of 3 μg/mL of Fluorescent Human Claudin-18.2 Full Length Protein-VLP (Cat. No.CL2-HF218) and negative control protein respectively, FITC signals was used to evaluate the binding activity (Routinely tested).

완전한 epitope Claudin18.2-DDM/CHS

ELISA에 의해 높은 생물학적 활성이 검증되었다
Good bioactivity validation of full-length CD20-DDM/CHS

Immobilized Human Claudin-18.2, His,Twin-Strep Tag (Cat. No. CL2-H5587) at 2 μg/mL (100 μL/well) can bind Monoclonal Anti-Chimeric Claudin-18.2 Antibody, Human IgG1 with a linear range of 0.1-2 ng/mL (QC tested).

높은 친화력은 SPR 에 의해 검증되었다
Good bioactivity validation of CD20-DDM/CHS

Anti-Claudin-18.2 mAb captured on CM5 chip via anti-Human IgG (Fc) antibody can bind Human Claudin-18.2, His,Twin-Strep Tag (Cat. No. CL2-H5587) with an affinity constant of 6.72 nM as determined in a SPR assay (in presence of DDM and CHS) (Biacore T200) (Routinely tested).

임상 약물 정보
NameResearch CodeResearch PhaseCompanyIndicationsClinical Trials
관련 참조

Jumper J, et al. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021)

Furuse M, et al. Claudin-1 and -2: novel integral membrane proteins localizing at tight junctions with no sequence similarity to occludin[J]. J Cell Biol(1998)

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